β淀粉样蛋白（1-42）分子量约4kDa，由β淀粉样前体蛋白水解而来，由细胞分泌，在细胞基质沉淀聚积后具有很强的神经毒性作用。

　　β 淀粉样蛋白是由淀粉样前体蛋白经 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而产生的含有 39~43 个氨基酸的多肽。它可由多种细胞产生，循环于血液、脑脊液和脑间质液中，大多与伴侣蛋白分子结合，少数以游离状态存在。人体内 Aβzui常见的亚型是 Aβ1~ 40 和 Aβ1~ 42。在人脑脊液和血中，Aβ1~ 40分别比 Aβ1~ 42的含量水平高 10 倍和 1. 5倍，Aβ1~ 42具有更强的毒性，且更容易聚集，从而形成Aβ 沉淀的核心，引发神经毒性作用 。

　　Aβ的沉积不仅与神经元的退行性病变有关，而且可以激活一系列病理事件，包括星型胶质细胞和小胶质细胞的激活、血脑屏障的破环和微循环的变化等，是AD病人脑内老年斑周边神经元变性和死亡的主要原因。

　　在正常的生理状态下，β淀粉样蛋白（1-42）在血液和脑脊液中都能被检测出。Aβ 的浓度主要受以下几个因素的影响：

　　①APP 的代谢调节；

　　②Aβ 的清除和跨血脑屏障运输；

　　③Aβ 蛋白酶降解作用；

　　④Aβ 的寡聚化；

　　⑤Aβ结合蛋白与 Aβ 的结合和分离能力。

　　Aβ 可被多种肽酶降解，主要的是两种锌依赖性金属内切蛋白酶:脑啡肽酶和胰岛素降解酶。Aβ的清除还依赖于机体的免疫机制。外周的 Aβ 抗体( IgG) 可通过浸透运输至脑内，与 Aβ 结合形成免疫复合物，激活小胶质细胞，以清除 Aβ 沉积。另外， Aβ 抗体 /Aβ 免疫复合物还能通过新生儿 Fc 受体跨血脑屏障运输至外周血中。Aβ 与其结合蛋白的相互作用亦能调节其代谢过程，减少β淀粉样蛋白（1-42）聚集，促进其清除和降解。Aβ 的自然属性使它能与多种蛋白结合，在血浆中 Slrp1、白蛋白、α1 抗胰凝乳蛋白酶、血清淀粉样蛋白 P 成分、脂蛋白等均能与 Aβ 结合 。