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β淀粉样蛋白(1-42)的代谢过程是怎么样的?
  β淀粉样蛋白(1-42)分子量约4kDa,由β淀粉样前体蛋白水解而来,由细胞分泌,在细胞基质沉淀聚积后具有很强的神经毒性作用。
  β 淀粉样蛋白是由淀粉样前体蛋白经 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而产生的含有 39~43 个氨基酸的多肽。它可由多种细胞产生,循环于血液、脑脊液和脑间质液中,大多与伴侣蛋白分子结合,少数以游离状态存在。人体内 Aβzui常见的亚型是 Aβ1~ 40 和 Aβ1~ 42。在人脑脊液和血中,Aβ1~ 40分别比 Aβ1~ 42的含量水平高 10 倍和 1. 5倍,Aβ1~ 42具有更强的毒性,且更容易聚集,从而形成Aβ 沉淀的核心,引发神经毒性作用 。
  Aβ的沉积不仅与神经元的退行性病变有关,而且可以激活一系列病理事件,包括星型胶质细胞和小胶质细胞的激活、血脑屏障的破环和微循环的变化等,是AD病人脑内老年斑周边神经元变性和死亡的主要原因。
  在正常的生理状态下,β淀粉样蛋白(1-42)在血液和脑脊液中都能被检测出。Aβ 的浓度主要受以下几个因素的影响:
  ①APP 的代谢调节;
  ②Aβ 的清除和跨血脑屏障运输;
  ③Aβ 蛋白酶降解作用;
  ④Aβ 的寡聚化;
  ⑤Aβ结合蛋白与 Aβ 的结合和分离能力。
  Aβ 可被多种肽酶降解,最主要的是两种锌依赖性金属内切蛋白酶:脑啡肽酶和胰岛素降解酶。Aβ的清除还依赖于机体的免疫机制。外周的 Aβ 抗体( IgG) 可通过浸透运输至脑内,与 Aβ 结合形成免疫复合物,激活小胶质细胞,以清除 Aβ 沉积。另外, Aβ 抗体 /Aβ 免疫复合物还能通过新生儿 Fc 受体跨血脑屏障运输至外周血中。Aβ 与其结合蛋白的相互作用亦能调节其代谢过程,减少β淀粉样蛋白(1-42)聚集,促进其清除和降解。Aβ 的自然属性使它能与多种蛋白结合,在血浆中 Slrp1、白蛋白、α1 抗胰凝乳蛋白酶、血清淀粉样蛋白 P 成分、脂蛋白等均能与 Aβ 结合 。
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