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β淀粉样蛋白有些什么作用?
  Aβ的神经毒性作用
  Aβ的神经毒性作用在阿尔茨海默病的病程进展中发挥着主要作用。1991年,Kowall等将Aβ注入大鼠或猴的大脑皮质中,发现注射部位发生组织坏死,周围神经元缺失及神经角质增生,并与剂量有明显的相关性。Aβ对神经系统的毒性作用是使血管壁淀粉样变直接导致血管硬化,弹性变差,甚至容易破裂或形成血栓,还诱使神经细胞过早凋亡。动物实验显示,Aβ对神经元的作用与其状态有关。溶解状态的Aβ在短时间内可促使神经突生长,提高神经元的存活率,而沉积状态的Aβ对神经元呈现相反的作用,引起与阿尔茨海默病相似的病理变化———神经突退缩和神经元变性,显著地改变发生在衰老的哺乳类动物大脑。
  β淀粉样蛋白对血管形态及血管功能的影响
  Aβ首先沉积在血管外层基膜,然后浸润到平滑肌细胞层。Aβ沉积减少了小动脉平滑肌细胞与基膜的黏附,血管中层被Aβ取代,平滑肌细胞发生变性。Vinters等和Yamaguchi等研究发现Aβ沉积在毛细血管基膜,并呈板状突入神经毡。毛细血管Aβ40/Aβ42比率明显小于动脉。因此,Aβ40主要沉积在动脉壁,而Aβ42则沉积在毛细血管。Aβ促使血管周围纤维沉积,导致了淀粉样血管病。
  降低成纤维细胞生长因子2的表达
  Aβ经成纤维细胞生长因子2途径作用于血管内皮细胞是经过自分泌/旁分泌途径进行的。Aβ通过与FGF-2的细胞膜受体相互作用阻断了FGF-2轴的作用。APP的点突变导致了Aβ21~23位氨基酸的变异。这些突变体与淀粉样血管病的不同遗传表型、大脑血管趋向性的程度、受损微血管的重构以及血管增生紧密相关。β淀粉样蛋白
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